Que savez-vous de la différence entre une protéine et un peptide de protéine ?

1. Re-comprendre les peptides protéiques

Beaucoup de gens pensent que les produits de collagène et de peptide de collagène sont similaires. Ils sont tous faits de peau de poisson, de peau de porc, d'os de bœuf et d'os de porc. Le contenu nutritionnel est similaire et les effets fonctionnels ne sont pas très différents. Cependant, grâce à une comparaison horizontale multi-fabricants et multi-produits, les peptides de collagène d'un poids moléculaire inférieur à 1 000 Daltons, les peptides de collagène d'un poids moléculaire supérieur à 2 500 Daltons et les produits à base de collagène d'un poids moléculaire de 5 000 à 10 000 Daltons présentent effets complètement différents. L'information sur Internet est inondée de différentes voix. Après avoir trié les papiers et les informations, nous avons découvert qu'en fait, les produits de peptides protéiques produits par la technologie des bioenzymes ont maintenant des poids moléculaires plus petits et une qualité améliorée, qui sont absorbés et utilisés par le corps humain. Le chemin est également différent. Après plus de 100 ans d'efforts inexplicables, les gens ont progressivement réalisé la façon dont le corps humain absorbe les substances protéiques, de la théorie traditionnelle de la digestion et de l'absorption des protéines (théorie de l'absorption des acides aminés) à la théorie ultérieure de l'absorption des peptides et des acides aminés à petites molécules. Sur cette base, les gens ont commencé à explorer la vraie valeur des peptides protéiques, et c'est une autre histoire.

En 1901, Cohnheim et al. [3] ont découvert l'extrait de muqueuse intestinale"erepsin" contenant une protéase, qui a prouvé que les produits de digestion des protéines dans l'intestin grêle étaient des acides aminés, puis a proposé la"théorie traditionnelle de digestion et d'absorption des protéines", c'est-à-dire que la protéine doit être complètement hydrolysée en Les acides aminés libres (FAA) peuvent être absorbés par l'intestin grêle. Cette théorie traditionnelle a duré jusqu'en 1953. Agar et al. [4] ont observé le transport de Gly-Gly intact à travers l'épithélium dans l'intestin du rat, prouvant qu'en plus des acides aminés, l'intestin peut également absorber et transporter complètement la diglycine. En 1962, Newey et al. [5] ont proposé qu'il existe un deuxième mode d'absorption des hydrolysats de protéines, c'est-à-dire que les dipeptides peuvent être complètement absorbés. Depuis, Adibi et al. [2], Matthews [1], Gardner et al. [6] ont tous prouvé que les petits peptides peuvent être directement absorbés. En 1983, Ganapathy et al. [7] ont décrit l'existence d'un petit système de transport et d'absorption de peptides et Fei et al. [8] ont cloné avec succès le petit vecteur peptidique PepT1 en 1994, ce qui a prouvé que les oligopeptides, en particulier les petits peptides, ne peuvent pas être digérés en acides aminés libres. Au lieu de cela, il est directement transporté dans la cellule par le porteur sous la forme d'un peptide.

À partir du processus réel, nous pouvons constater que dans l'environnement gastro-intestinal, le temps d'action et l'effet d'une variété de protéases peuvent en effet décomposer la protéine de l'aliment en acides aminés, mais pas tous. Il est plus probable que la nourriture soit digérée et décomposée. , La probabilité et l'effet d'un contact ultérieur de la protéase avec des peptides protéiques à petites molécules s'affaibliront progressivement. Par conséquent, l'absorption des nutriments dans nos intestins et notre estomac devrait coexister avec des acides aminés libres et des peptides protéiques à petites molécules. C'est le meilleur choix. En tant qu'organisme biologique, cette méthode est sans aucun doute le choix avec la perte d'énergie la plus faible et l'efficacité d'absorption matérielle la plus élevée. Le processus d'absorption directe de petites protéines peptides dans les cellules de l'intestin grêle favorise également l'initiation d'une série d'informations dans l'intestin grêle dans une certaine mesure, guide les cellules de l'intestin grêle pour accélérer l'efficacité d'absorption et régule la croissance de la microflore intestinale. Comme certains petits peptides moléculaires dans le sang atteignent le corps, c'est différent. La localisation produit des effets de transmission d'informations et d'activité fonctionnelle.

Les petits peptides protéiques moléculaires ne sont pas des intermédiaires digestifs, mais sont des nutriments et des substances actives qui peuvent être directement absorbés. Ce n'est pas seulement une nutrition, mais aussi une substance biologiquement active importante dont le corps humain a besoin.